Was ist allosterischer Inhibitor?
Antworten:
Ein nicht kompetitiver Inhibitor, der sich an der allosterischen Stelle, dh an jeder Stelle auf dem Enzym, mit Ausnahme der aktiven Stelle, an das Enzym bindet, wird als allosterischer Inhibitor bezeichnet.
Erläuterung:
Ein allosterischer Inhibitor, der an die allosterische Stelle bindet ändert sich die Proteinkonformation im aktiven Zentrum des Enzyms, die folglich die Form des aktiven Zentrums ändert. Somit bleibt das Enzym nicht länger in der Lage, an sein spezifisches Substrat zu binden. Das Enzym ist daher nicht in der Lage, seine katalytische Aktivität auszuführen, dh das Enzym ist jetzt inaktiv. Dieser Vorgang wird aufgerufen allosterische Hemmung.
Beispielsweise: #"ATP"# wirken als allosterischer Inhibitor des Enzyms Pyruvatkinase während der Glykolyse. Pyruvatkinase beschleunigt den letzten Schritt der Glykolyse durch die Übertragung des Phosphats aus Phosphoenolpyruvat#("PEP")# zu #"ADP"# zur Bildung #"ATP"#. Der gebildete #"ATP"# selbst verzerrt die Form des aktiven Zentrums, indem es an das allosterische Zentrum der Pyruvatkinase bindet. Daher wirkt es in diesem Fall tatsächlich als allosterischer Inhibitor.
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