Wie wirken sich Punktmutationen auf die Proteinsynthese aus?

Um dies zu verstehen, müssen Sie zunächst verstehen, wie der genetische Code funktioniert. In der folgenden Tabelle sehen Sie eine Liste von Aminosäuren (die mit -ine enden; ich werde sie von nun an AA nennen) und für jede AA sind zwei oder mehr Nukleotidtripletts (auch Codontripletts genannt) zugeordnet. Dies bedeutet, dass jede AA aus der Übersetzung eines Tripletts im genetischen Code stammt, mit Ausnahme des "Stop" -Codons (in Gelb), dessen Bedeutung ziemlich klar ist!

Ich nehme an, Sie wissen bereits, dass jedes Protein aus einer langen Kette besteht, deren Glieder die AA (die Protein- "Primär" -Struktur) sind. Jedes AA hat unterschiedliche chemische Eigenschaften; Einige mögen Wasser (sie sind hydrophil), andere nicht (sie sind hydrophob). Wenn sich die Aminosäurekette in der wässrigen Umgebung der Zelle befindet, tendieren die hydrophoben Teile daher dazu, dem direkten Kontakt von Wassermolekülen zu "entkommen"; Die hydrophilen Teile neigen stattdessen dazu, mit den Wassermolekülen in Kontakt zu bleiben.

Dies führt dazu, dass sich das Protein in Substrukturen entsprechend ihrer Konfiguration und Präferenz gegenüber der Exposition von Wasser faltet (Sekundärstruktur) und schließlich in ihre dreidimensionalen Endstrukturen (die sogenannte Tertiärstruktur), die die Endform ist ( wie Pokemon!) des Proteins, die Form, die die Funktionalität desselben ausdrückt, sei es strukturell, funktionell, enzymatisch usw.

Wenn wir uns nun die Tabelle der AA-Codons ansehen, können wir ein Muster erkennen. Nehmen wir zum Beispiel das Amino AA (links unten).

Valin ist eine hydrophobe AA; es verachtet wirklich Wasser. Wir können der Tabelle entnehmen, dass es sich um 4-Codons handeln kann, die sich nur für die endgültige Basis unterscheiden. Dies bedeutet, dass eine Änderung der endgültigen Base des Triplettcodons die Translation des AA-Valins nicht verändert. Wenn Sie sich in der Tabelle umschauen, werden Sie feststellen, dass dies auch für andere Amminosäuren durchaus üblich ist. Alle außer dem Tryptophan werden durch mindestens zwei Tripletts synthetisiert, wobei für jede AA der einzige Unterschied die letzte Base des Codons ist. Diese Besonderheit des genetischen Codes nennt man Entartung.

Wenn sich nun eine Punktmutation ändert, sagen wir GUG (das letzte Triplett für Valin) in GAG (das für Glutammsäure kodiert), ändert sich die Natur der AA radikal. Aus dem hydrophoben Valin erhalten Sie die hydrophile Glutaminsäure! Diese Art der Veränderung kann sich auf die gesamte Struktur des Proteins auswirken und seine Funktion verändern.

Diese Veränderungen können für den Organismus schädlich sein, aber manchmal, unter bestimmten Bedingungen, kann eine solche Mutation vorteilhaft sein, wie in SichelzellenanämieEin Zustand, der in Gebieten, die von Malaria betroffen sind, einen leichten Vorteil bietet.