Schritt 1: Gruppe #x#und #y#'s

#x^2 - 16x + y^2 + 18y = 11#

Schritt 2: Füllen Sie das Quadrat für beide aus #x# und #y#

#x^2 - 16x + 64 + y^2 + 18y + 81 = 11 + 64 + 81#

#=>(x - 8)^2 + (y + 9)^2 = 156#

Schritt 3: Vergleichen Sie mit den Standardformen der Kegelschnitte

Beachten Sie, dass die obige Gleichung mit der Formel für einen Kreis übereinstimmt #h = 8#, #k = -9#, und #r = sqrt(156)#

Somit ist die Gleichung ein Radiuskreis #sqrt(156)# zentriert bei #(8, -9)#

Weil es mit kooperativer Sauerstoffbindung verbunden ist.

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NICHT-COOPERATIVE VS. COOPERATIVE SAUERSTOFFBINDUNG

Eine nichtkooperative Sauerstoffbindung ist üblicherweise mit assoziiert Myoglobin. Es ist ein Monomer. Es hat ein hyperbolisch Sauerstoffbindungskurve und hat KEINE kooperative Sauerstoffbindung. Dies wird beschrieben als:

#"Y"_(O_2) = ("P"_(O_2))/("K"_D + "P"_(O_2))#

where #"Y"# is the fractional saturation (y-axis), #"P"_(O_2)# is the partial pressure of oxygen in #"torr"# (x-axis), and #"K"_D# is the dissociation constant for binding events. #"K"_D# is smaller for higher binding affinities.

Kooperative Sauerstoffbindung ist im Grunde ein Effekt, bei dem Sauerstoffbindungsaffinität möglich ist Veränderung abhängig davon, wie viel Sauerstoff gebunden ist, und dies wird über a Sigmoidal Bindekurve.

HÄMOGLOBIN

Hämoglobin, ein #alpha_2beta_2# Heterotetramerist das Paradebeispiel für sigmoidale Sauerstoffbindungskurven. Seine Bindungskurve ist definiert als:

#"Y"_(O_2) = ("P"_(O_2)^n)/("P"_50^n + "P"_(O_2)^n)#

where #"Y"# is the fractional saturation (y-axis), #"P"_(O_2)# is the partial pressure of oxygen in #"torr"# (x-axis), #"P"_50# is the partial pressure of oxygen when #"K"_D = "P"_(O_2)#, and #"K"_D# is the dissociation constant for binding events. #n <= 4# for Hemoglobin, and #"K"_D# is smaller for higher binding affinities.

Und die Bindungskurve sieht so aus:

COOPERATIVE SAUERSTOFFBINDUNG

Grundsätzlich bedeutet kooperative Sauerstoffbindung, dass bei niedrig Sauerstoffmengen, Bindungsaffinität ist niedrig und fraktionelle Sättigung ist auch niedrigwährend zur gleichen Zeit, bei hoch Sauerstoffmengen, Bindungsaffinität ist hoch und fraktionelle Sättigung ist auch hoch.

Dies ist großartig, da Hämoglobin Sauerstoff gut binden kann, wenn viel Sauerstoff vorhanden ist, und ihn gut freisetzen kann, wenn nicht viel Sauerstoff vorhanden ist. Dies erleichtert ihm die Ausübung seiner Tätigkeit als Sauerstoff-Transportprotein.

Nicht mathematisch kann dies beschrieben werden, indem man feststellt, dass Sauerstoff a ist homotypischer Effektor / Regler, also sobald es an die bindet #"Fe"("II")# zentriert in Häm und das Eisen bewegt sich nach unten #0.6# Angström in die Ebene des Häms, andere in der Nähe #"Fe"("II")# Bindungsstellen imitieren die Konformationsänderung und somit erleichtern die Bindung von mehr Sauerstoff.